Un estudio del Instituto de Tecnología de Massachusetts (MIT) determinó que los péptidos —moléculas formadas por cadenas cortas de aminoácidos— pueden mantenerse estables y adoptar estructuras definidas en las nubes de Venus, una capa atmosférica compuesta por ácido sulfúrico al 98% que hasta ahora se consideraba demasiado corrosiva para moléculas biológicas complejas y que, por eso, había quedado fuera de muchos escenarios sobre la posible existencia de vida, informó el MIT News, el portal de noticias del instituto.
La investigación, publicada en la revista científica Proceedings of the National Academy of Sciences, se centró en la capa de nubes situada entre 30 y 40 millas sobre la superficie del planeta, donde las temperaturas son más moderadas que en el suelo venusino. Allí, según el estudio, podrían persistir moléculas llegadas desde meteoritos que transportan componentes básicos de los péptidos.
Los experimentos mostraron que estas moléculas permanecieron estables durante muchas semanas en una solución de ácido sulfúrico casi puro. Los autores atribuyen ese resultado a la escasez de agua en ese entorno: con una concentración de 98% de ácido sulfúrico, hay tan pocas moléculas de agua que no se produce la hidrólisis, una reacción química que normalmente rompe los enlaces peptídicos —las uniones que sostienen la estructura de los péptidos— en medios ácidos.
Mei Hong, profesora de química del MIT y una de las autoras principales, explicó que si los péptidos llegan a esa capa de nubes, “se quedarán y se conservarán de forma estable en esa nube de gotas”, y añadió que “una vez que estas macromoléculas tienen una estructura tridimensional definida, pueden potencialmente tener una función”.
Los péptidos forman lazos omega
El trabajo no solo examinó si estas moléculas sobreviven, sino también si conservan una organización que les permita hacer algo más que existir. Ese punto era central porque, para cualquier forma de vida, no alcanza con que una molécula persista: debe adquirir una forma específica que le permita interactuar con otras.
Para probarlo, el equipo utilizó espectroscopía de resonancia magnética nuclear en solución, una técnica que permite analizar la estructura de las moléculas midiendo cómo se comportan sus átomos ante campos magnéticos. La serie de estudios había comenzado en 2020 en el laboratorio de Sara Seager, profesora de ciencias planetarias del MIT, junto con la instalación de instrumentación química de la institución, donde ya habían comprobado que los ácidos nucleicos, los lípidos y los aminoácidos podían permanecer intactos en condiciones altamente ácidas.
El siguiente paso fue estudiar los péptidos. Para esa tarea se sumó el laboratorio de Hong, que cuenta con un espectrómetro de resonancia magnética nuclear en solución de 800 megahercios, una potencia que permite detectar estructuras moleculares con mayor precisión.
Uno de los compuestos analizados fue HHQ, un péptido sintético de siete aminoácidos que Hong ya había estudiado por su papel en la formación de fibrillas amiloides catalíticas —estructuras proteicas en forma de hebra con capacidad para acelerar reacciones químicas—. En agua, esa molécula forma láminas beta planas —hojas moleculares de estructura rígida— que luego derivan en fibrillas largas —filamentos microscópicos alargados—; en ácido sulfúrico concentrado, en cambio, adoptó una forma de lazo semejante a la letra griega “omega”, similar a una herradura invertida.
Los otros dos péptidos examinados, una variante más larga llamada HHQ13 y otro péptido de siete aminoácidos denominado K7, también formaron lazos omega. Los investigadores sostienen que las moléculas de ácido sulfúrico actúan como andamiaje: se insertan en el centro de cada lazo y ayudan a mantener esa configuración.
Hong enfatizó: “Lo que no se sabía era que los péptidos pueden sobrevivir tan bien y tener formas tridimensionales específicas en un entorno ácido”.
Nuevos escenarios para buscar vida
En proteínas naturales disueltas en agua, los lazos omega se consideran relevantes para el plegamiento —el proceso por el que una cadena molecular adquiere su forma tridimensional definitiva— y el reconocimiento molecular —la capacidad de una molécula de identificar e interactuar con otra de manera selectiva—. El estudio no demuestra que esas estructuras cumplan ya una función biológica en Venus, pero sí establece una condición previa: que moléculas de este tipo pueden sostener una forma bien definida en un medio que se creía incompatible con ellas.
Seager señaló que la idea cambia el marco de búsqueda de vida en otros mundos. “La vida necesita tener proteínas con formas especiales para que tengan un objetivo específico al que puedan unirse y cumplir su función. Antes de esto, la gente pensaba que los péptidos no podían sobrevivir en ácido sulfúrico, así que demostrar que no solo son estables, sino que además se pliegan, es algo muy importante”, sostuvo.
La investigadora también planteó una consecuencia más amplia para la exploración planetaria. “Realmente no conocemos toda la extensión de los arquetipos planetarios que existen. Estamos buscando exoplanetas que puedan ser un verdadero gemelo de la Tierra, pero ¿y si todos son Venus? Nuestros hallazgos definitivamente abren toda una gama de posibilidades”.
El estudio contó además con una valoración externa. Adriaan Bax, jefe de la Sección de Resonancia Magnética Nuclear Biofísica del Laboratorio de Física Química del Instituto Nacional de Diabetes y Enfermedades Digestivas y Renales, que no participó en la investigación, describió los resultados como “importantes e inesperados”. Señaló que la observación de que estos péptidos mantienen una organización espacial estable en ácido sulfúrico concentrado, abre la posibilidad de que existan estructuras plegadas de oligopéptidos —cadenas de pocos aminoácidos— o proteínas en ambientes atmosféricos muy distintos a los de la Tierra.
La próxima etapa de la investigación se enfocará en una molécula llamada ácido nucleico peptídico, o PNA, un compuesto sintetizado artificialmente que se parece al ADN, pero reemplaza la columna azúcar-fosfato —el esqueleto estructural que sostiene la doble hélice del ADN— por una base peptídica.
El laboratorio de Seager ya había mostrado que esta molécula, que no existe de manera natural en la Tierra, permanece estable como cadena simple —una sola hebra molecular, a diferencia de las dos que forman el ADN— en entornos muy ácidos y ahora busca estudiar la estabilidad de su versión de doble cadena, es decir, con dos hebras enlazadas. Es por eso que los investigadores también planean analizar péptidos más largos para determinar si en ácido sulfúrico altamente concentrado adoptan la misma forma de lazo omega u otras estructuras.
